per Marlin e Julien, parere

juliensorel

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21 Marzo 2005
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chimicamente sono due cose diverse. E' risaputo che il cavolo rosso è ricco di questo amminoacido non essenziale in forma libera e assimilabile ma non riesco a trovare le concentrazioni medie per 100g.

http://www.whfoods.com/genpage.php?tname=nutrient&dbid=122#foodsources
 

wenden63

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10 Luglio 2008
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Non mi pare di fare un errore nel dire che i BCCA sono precursori della glutammina .........(di cui è nota anche l'azione sul sistema immunitario, basta sfogliare una qualsiasi rivista di BB per vederne consigliata l'integrazione ed elencati pregi e virtù).
Da quanto dice Kaspar Hauser il discorso sull' mTor si complicarebbe .....
 

kaspar hauser

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18 Novembre 2009
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Due gemelli monozigoti, differente attività fisica: http://ep.physoc.org/content/90/4/427/F1.large.jpg

Avete fatto caso che il gemello bodybuilder ha una chioma in condizione nettamente migliore del fratello? Il ciuffo rado e floscio del fratello fondista testimonia un'AGA più avanzata.


Eppure il bodybuilder ha più testosterone in circolo, si suppone abbia seguito una dieta più ricca di proteine del fratello, e abbia una maggiore attivazione dell'mTor. Come la mettiamo?
 

marlin

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9 Maggio 2004
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Trapianto...è ovvio (il body builder tiene al fisico, l'altro alle performance atletiche...[:)]).

Wenden dov'è che avremmo detto che i BCAA sarebbero precursori della glutammina ?

Piuttosto sul Wikipedia,it si legge questo:

L'acido glutammico ha attività eccitatoria sul neurone ed in quantitativi eccessivi è tossico. Un'esposizione eccessiva porta alla morte dei neuroni.

L'addizione di glutammina alla dieta di animali esposti ad un'altra neurotossina, l'acido chinolinico, ha portato ad un aumento significativo dei danni neurali.

Un accumulo di glutammina si osserva anche nei malati del morbo di Alzheimer e della corea di Huntington, nonché nei malati del morbo di Gehrig. Studi recenti mostrano che elevati livelli di glutammina aumentano la concentrazione di radicali liberi che vanno ad ostacolare il regolare funzionamento dei mitocondri.


Nella versione inglese non c'è nulla di tutto questo. Sono io a chiedere adesso come la mettiamo ?[:)]

Ciao

MA - r l i n
 

kerberus

Utente
5 Ottobre 2006
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L’assunzione combinata di lisina e prolina con la vitamina C è di particolare importanza per la stabilità del tessuto organico. Per l’ottimale resistenza delle molecole di collagene, i suoi costituenti lisina e prolina devono essere biochimicamente modificati in idrossi-lisina e idrossi-prolina. La vitamina C è il più attivo catalizzatore per realizzare questa reazione di idrossilazione, provvedendo perciò alla resistenza ottimale del tessuto connettivo.

Quindi lisina e prolina sono assolutamente fondamentali a prescindere dai capelli.

Poi ho già spiegato nell'altro post xchè è fondamentale la glutammina e poi più che acido glutammico è assolutamente più utile la glutammina perchè nonostante non è un aminoacido essenziale, rimane uno degli aminoacidi più importanti per il corpo umano.
Circa il 20% di tutto il pool di aminoacidi circolante nel sangue è costituito infatti da glutammina, che si può perciò definire il veicolo più importante di trasporto di azoto tra i tessuti; è inoltre un substrato fondamentale per l'ammoniogenesi, e rimane il carburante preferenziale quando, esaurite le scorte di glicogeno, cerchiamo di sintetizzare nuovo glucosio partendo dagli aminoacidi.

E cmq si i Bcaa sono i precursori della glutammina.
 

wenden63

Utente
10 Luglio 2008
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Infatti Marlin, non lo avevate detto voi, ve lo dicevo io.....(e kerberus mi sembra confermarlo).
Comunque sono andato a riguardare un testo in mio possesso e per essere più preciso viene indicata come tipica dei BCCA (oltre alla ben nota azione plastica, conseguente all'attivazione dell'mTor, l'azione nel preservare le difese immunitarie grazie allo stimolo sulla sintesi della glutammina.
La loro azione mi sembra quindi abbastanza collegata.
Se poi vuoi un giudizio personale sulla loro efficacia posso tranquillamente sbilanciarmi, visto che ne ho fatto uso, a dosi molto piccole, per un tempo molto lungo.
 

kerberus

Utente
5 Ottobre 2006
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I BCAA sono precursori della glutammina perchè non soggetti al “rapimento” ad opera degli enterocitri intestinali e del sistema immunitario, giungono rapidamente nel tessuto muscolare dove possono essere impiegati come sub-strato nella sintesi di glucosio preservando la glutammina stessa da questo processo, oppure per sintetizzare rapidamente nuova glutammina.

Va fatta un pò di chiarezza sulla Glutammina e ci perdo un pò di tempo:

La glutammina (abbreviabile con “Gln” e “Q”), o meglio “5-ammide dell'acido 2 -ammino-1,5-pentandioico” è a tutti gli effetti l’ammide del glutammato: infatti la sua catena laterale è un ammide costituita dalla sostituzione della catena laterale di glutammato con un gruppo funzionale dell’ammina.
La sua formula molecolare è: C5H10N2O3

200px-Amminoacido_glutammina_formula.svg.png


Le fonti proteiche di origine animale sono relativamente povere di glutammina, arrivando a un massimo di 5-8% rappresentato dalla caseina. Al contrario molte fonti proteiche vegetali ne possiedono un contenuto elevato, e fra tutte spiccano le proteine del grano che possono superare il 30% del contenuto proteico totale (in forma idrolizzata, vi si ricava glutammina peptidica da impiegare come integratore). Le proteine animali apportano principalmente un’altro amminoacido: l'acido glutammico.


180px-Amminoacido_acido_glutammico_formula.svg.png


L'acido glutammico o glutammato (Glu o E) può seguire diverse vie metaboliche e, tra le altre, può essere convertito in glutammina degli enzimi glutammina sintentasi e glutaminase.

glutammina.gif


Questa reazione avviene frequentemente nelle cellule ed è di notevole importanza in quanto fa parte del sistema di trasporto dell’ammoniaca che, in forma legata, perde la sua citotossicità. Come vedete si tratta comunque di un processo reversibile e che permette la risintesi dell'acido glutammico a partire dalla glutammina, ciò avviene principalmente all’interno di fegato e cervello. All’interno del tessuto muscolare la glutammina viene principalmente sintetizzata a partire dagli amminoacidi arginina, ornitina e prolina, ma in caso di bisogno anche i BCAA leucina, valina e isoleucina (con un contributo maggiore della prima) possono essere impiegati nel processo di sintesi. In sintesi possiamo dire che nel corpo umano sono vari i siti in cui può essere sintetizzata la glutammina e, nonostante il principale rimangano i muscoli, ciò può avvenire anche all’interno di polmoni, fegato, cervello e, perfino, adipe, ed è in grado di produrrne un quantitativo che oscilla dai 50 ai 120g al giorno, quantitativo che, come vedremo, in varie situazioni non è sufficente a coprirne il fabbisogno.


RUOLO FISIOLOGICO

Sembra incredibile come una sostanza considerata non essenziale, in quanto sintetizzabile a partire da altre, possa essere tanto abbondante e indispensabile nell’organismo. Si tratta, infatti, di un amminoacido dalla presenza imponente, basti pensare che da solo rappresenta il 65% del contenuto di amminoacidi all’interno del muscolo (che è anche la sede principale della sua biosintesi) dove la sua concentrazzione si aggira approssimatamente intorno alle 35 mmol/l, ma si trova in abbondanza anche in altri organi quali reni, reni e midollo spinale. Inoltre vanta una abbondante presenza all’interno del plasma sanguigno, circa il 20% del contenuto totale di amminoacidi (ovvero circa 500-900 µmol/l di sangue), e nel liquido cefalorachidiano.
In ogniuna di queste sedi svolge ruoli di grande importanza, direttamente o come precursore di altre molecole. Cerchiamo, ora, di vedere almeno le sue principali funzioni all’interno di organi e apparati.

INTESTINO
La glutammina è impiegata come principale substrato energetico dagli enterociti: le cellule che compongono le pareti intestinali. Gli enterociti si distaccano circa ogni tre giorni ed è necessario, quindi, un apporto di glutammina per poterle sostituire. Le ricerche hanno dimsotrato come circa il 40% della glutammina totale impiegata dall’organismo viene spesa per la sintesi e la sostituizione delle cellule gastrointestinali. Certo è vero che questo continuo fabbisogno di glutammina delle cellule intestinali arriva a consumare fino all’85% di una dose, e questo e certamente il principale problema delle assunzioni orali, ma non dobbiamo scordare che questo processo è vitale per preservare l’integrità delle cellule sulle pareti viscerali.

RENI
A seguito di attività fisica è normale riscontrare un’elevata acididosi metabolica, derivante da un incremento degli acidi organici come scorie azotate e i chetoni, prodottidi scarto delle reazioni metaboliche indotte dall’esercizio fisico. La glutammina viene scomposta nei reni e convertita in ammoniaca che a sua volta si converte in ammonio, uno ione che tampona i livelli elevati di ione idrogeno indotti dall’attività fisica. Ma non solo l’attività fisica porta a un maggiore consumo di glutammina da parte dei reni: l’alimentazione influenza questo processo, forse, in misura persino maggiore. I ricercatori hanno, paradossalmente, riscontrato come i livelli ematici e muscolari di glutammina più bassi possano essere riscontrati in bodybuilding e powerlifting piuttosto che in praticanti di altri sport come nuotatori e ciclisti. Ciò è certamente correlato alla maggiore assunzione alimentare di proteine che tende a indurre livelli più bassi di glutammina a causa dell’aumentata acidità indotta dalle diete iperproteiche. Ciò può essere ulteriormente aggravato in regimi alimentari che abbinano a un quantitativo alto di proteine, una elevata percentuale di grassi, dato che acidi grassi liberi e corpi chetonici aumentano ulteriormente l’acidosi metabolica. La glutammina rappresenta anche il sub-strato preferito per il processo di gluconeogenesi nei reni, seeguita dall’alanina (gli altri vengono, invece, convertiti principalmente nel fegato. Può essere riconvertita in #945;-ketoglutarato e, quindi, essere sfruttata a fini energetici nel ciclo di Krebs (o dell’acido citrico)

FEGATO E SISTEMA IMMUNITARIO
La Glutammina è il combustibile preferito dalle delle cellune del sisema immunitario, essa è direttamente coinvolota nella nucleogenesi di cellule a proliferazione rapida e, in quanto donatore degli atomi di azoto 3 e 9 del nucleo purinico, può contribuire a una migliore produzione di globuli bianchi. Svariate ricerche indicano come l’aumento della disponibilità orale di Glutammina può effettivamente migliorare le risposte immunitarie che implicano le citokine che originano dai macrofagi o dalle cellule T sintetizzate nel timo (da cui appunto la lettare T). In particolare la Glutammina si è dimostrata la sostanza principalmente coinvolta nella stimolazione di monociti e macrofagi, nonchè degli epatociti prodotti dal fegato. Al loro volta queste cellule rilasciano mediatori infiammatori come l’interleucina-1, l’interleucina-6 e il fattore alfa di necrosi tumorale. A riprova del suo ruolo durante i processi infettivi e infiammatori vi sono in letteratura riferimenti a sue alterazioni in pazienti chirurgici gravi (in particolare ustionati gravi), affetti da immuno-deficenza causata da infezioni virali o alterazioni ormonali (in particolare aumento di ormoni tiroidei). Nonchè naturalmente in atleti sottoposti a esercizio fisico strenuo e prolungato e quindi a rischio di infezioni. In ogniuno di questi casi si è riscontrato un maggiore consumo di glutammina muscolare, e un miglioramento della risposta pro-infettiva/infiammatori quando questa era supplementata. La glutammina, come abbiamo visto, può essere sisnetizzata a partire dal'acido glutammico con l’ammoniaca e l’organismo è in grado di invertire il processo riformando il glutammato al bisogno. Questo amminoa
 

juliensorel

Utente
21 Marzo 2005
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4 obiezioni.

- Se anche fosse. è UN caso da cui non si può ragionevolmente indurre alcuna legge certa, solo suggestioni.

- la foto ritrae 2 gemelli monozigoti di 23 anni. E' evidente in entrambi una recessione frontotemporale con la differenza che il caso a sinistra è preso in primo piano mentre il corpulento fratello a destra è preso in 3/4. La grana è grossa e non ci si riesce a rendere conto della densità effettiva. La foto in ultima analisi potrebbe dare l'impressone di magnificare un tratto meno marcato.

- L'aga, almeno dalle acquisizioni della più recente lettaratura specialistica, è influenzata anche da cause epigenetiche e non vi è sempre concordanza assoluta nel decorso delle malattie genetiche (aga compresa) nei gemelli monozigoti: ma non abbiamo un dossier che documenti l'evoluzione dell'hair patterning negli anni successivi rispetto alla fotografia che hai linkato. Io so che ad. es. l'alopecia areata tende a sopraggiungere in entrambi gli omozigoti ma non esattamente nello stesso anno quindi potrebbe darsi che la severità dell'ipotrichia nei due soggetti in questione - ad un'età cmq iniziale per i disordini ai capelli (23 anni) - non sia stata esattamente coincidente. Inoltre un'attivazione più frequente e marcata della mTOR pathway nella prima fase della vita non condurrebbe ad un effetto aging, che comincerebbe a farsi sentire solo molto come effetto pleitropico apposto a quello che rivestirebbe nelle prime fasi della vita (dove al contrario avvantaggerebbe i geni che massimizzano la fitness riproduttiva, quindi trofismo dei tessuti iperfunzionalità cellulare).

-Più muscoli non significa più testosterone in circolo e inoltre non è il testosterone che incide sull'alopecia ma il DHT. A Okinawa sono smilzi, si alimentano con meno calorie giornaliere ma, fino a tarda età, hanno livelli di testosterone molto più alti rispetto agli abitanti consumistici degli USA. Inoltre la loro incidenza di BHP è radicalmente inferiore a dispetto della concentrazione sierica maggiore di T (probabilmente perché un decremento del testosterone sierico viene compensato con una aumentata attività della 5 alpha reduttasi nei tessuti che ne sono provvisti, quindi chi manitiene buoni livelli di T limita la metabolizzazione periferica di DHT).

inoltre poiché i due sono entrambi atleti non mi pare che l'apporto complessivo di calorie o proteico debba necessariamente essere differente nel corpulento rispetto allo smilzo. Il punto è che il primo ha effettuato un diverso tipo di attività fisica con effetti di signaling differente sull'espressione dei geni nei tessuti muscolari. L'articolo da cui è stata decontestualizzata la foto l'ho salavato. E' veramente ben fatto e esaustivo anche sull'argomento del decremento della massa magra.

Only resistance exercise causes changes in muscle
mass in the longer term, and the mechanism underlying
the dichotomy between the increases in muscle mass
with resistance exercise and the changes in muscle
composition (expression of slow myosin phenotypes,
increased mitochondrial capacity, etc.) have been rather
mysterious.

What we found was that highintensity
contraction stimulated PKB activity, which was
associated with an increase in the phosphorylation of
TSC2 and the activation of the mTOR pathway, resulting
in markedly increased myofibrillar protein synthesis.
However, the low-intensity stimulation was associated
with decreased ATP concentrations, activation of AMP
kinase and phosphorylation of TSC2 on an alternative site,
which had the effect of inhibiting any stimulation of TSC2
via PKB. The result was that bulk protein synthesis was
not stimulated and mTOR was not activated. This switch
mechanism may help to explain why the two gentlemen in
Fig. 1 ended up with the kinds of bodies they did.
Responses of tendon and muscle collagen to exercise

We found that the total amounts of anabolic signalling
proteins were diminished in the elderly subjects, and in
addition their responsiveness in terms of
phosphorylation of the proteins after essential amino acid
ingestion was markedly less. Thus, the responsiveness and
the sensitivity of the response were both diminished in the
elderly subjects. Note that these effects were entirely to do
with the responses to essential amino acids, since we had
taken insulin responsiveness out of the equation by using
the insulin clamp.
We can say immediately that any idea that elderly
people require more dietary protein to maintain muscle
which is wasting is unlikely to be true, because they
are unable to take advantage of it.




X Marlin
quelle affermazioni su wiki in italiano non sono però corredate da alcun riferimento bibliografico e come sai su wikipedia non sempre la fonte è attendibile poiché chiunque può scrivere.
 

wenden63

Utente
10 Luglio 2008
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Le obiezioni sollevate da Julien Sorel sull'interpretazione della foto dei due gemelli, mi sembrano comunque perfettamente calzanti.....
 

marlin

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9 Maggio 2004
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Si Wenden, conosco i rischi di Wikipedia, per questo chiedevo conferme o disconferme a chi ne dovesse sapere qualcosa (anche del motivo per cui qualcuno può aver scritto quelle cose...).

La Glutammina è stato il primo integratore che consigliai di inserire nello shop, poi non lo abbiamo mai messo perchè i prodotti mono-sotanza in quantità presentano alcuni problemi e non riusciamo comunque a essere molto appetibili su queste (ossia non abbiamo nè, diciamo, l'esclusiva, nè il prezzo).

Io l'ho comunque usata ai tempi per parecchi mesi, sperando di vedere qualche beneficio, ma di fatto non ne ho visti.

Ciao

MA - r l i n
 

wenden63

Utente
10 Luglio 2008
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Io Marlin, forse mi sono espresso male, non ho mai usato glutammina ma solo aminoacidi ramificati e unicamente a riguardo dell'attività sportiva che pratico da illo tempore.(peraltro notando primo tra tutti il beneficio non trascurabile di aumento dell'attenzione a organismo affaticato).
Mai sognato un effetto sui capelli anzi, e questa la butto li per come me la ricordo di averla letta una vita fa', potevano essere antagonisti degli aminoacidi solforati.
Questa notizia potrei anche averla interpretata male, come detto, ma se voi esperti avete le conoscenze per appurarla, potrebbe essere interessante(oppure un mio black out di memoria e di questo ve ne chiederei scusa).
Con rispetto
 

marlin

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9 Maggio 2004
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Sì da qualche parte ho letto anch'io qui sul forum e non ricordo quando e da chi di questo conflitto tra capelli e aminoacidi, ma a mio avviso non è fondato.

Io ho invece proprio preso Glutammina ne prendevo più di 1g al giorno perchè così avevo letto che consigliavano degli specialisti nutrizionisti ai tempi.

Qui più che la questione capelli si parla del percorso mTOR, ma su questa questione la mia opinione l'ho detta sopra e credo sia equilibrata e abbastanza esaustiva.

Ciao

MA - r l i n
 

juliensorel

Utente
21 Marzo 2005
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cmq marlin se ti leggi l'articolo da dove Funes/K.H. ha prelevato la fotografia dei due gemelli monozigoti si dice senza mezzi termini, e la citazione l'ho riportata, che aumentare le proteine nell'anziano non contrasta con la sarcopena. La sarcopenia è un effetto simile al diabete: in pratica la cellula del muscolo non risponde più all'effetto sintesi proteica per perdita di sensibilità nei confronti degli amminoacidi, similmente all'insulina che non funziona più perché non riesce più ad attivare l'attività trascrizionale. Il mio sospetto, in linea con la lettura che ne da BlagosKlonny nell'ultimo articolo che postai, è che, essendo questi risposte mediate attraverso segnali biochimici che hanno un feedback con lo stato ossido riduttivo intracellulare, l'aumento dei ROS basale (e della ridotta capacità di self-repair) sia la causa di questa perdita di capacità di rispondere ai segnali biochimici.




 

marlin

Amministratore
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9 Maggio 2004
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Ma infatti nello studio che mi hai inviato si diceva di puntare sul leucina e BCAA in genere proprio nell'anziano per contrastare la sarcopenia, quindi esercizio fisico e antiossidanti (ricordi, c'era la sintesi, molto pratica di quello studio USDA che hai trovato interessante...?).

Comunque prendi mio padre: è entrato nell'88esimo anno di vita con un sacco di problemi e la sarcopenia è evidente su tutti i muscoli principali, ha sviluppato diabete (e 5 anni fa ha smesso di fumare....altra scoperta anche se nell'anziano è quasi la norma avere il diabete). Ha però insufficienza renale e quindi non può certo prendere troppe proteine e aminoacidi, il diabete pare gli diminuisca anche la lucidità mentale, ma certi farmaci nootropici non li può usare anche per problemi all'apparato digerente (che sono poi quelli che lo portano ciclicamente in ospedale)quindi è molto difficile risollevarsi quando le degenerazioni sono molteplici e non ci si può puntellare da nessuna parte per invertire il circolo vizioso.

A questo punto l'inibizione del percorso mTor se inziata per tempo avrebbe potuto preservare diverse funzionalità e magari permettere di combattere la sarcopenia con aminoacidi e proteine (e lo stesso esercizio fisico avrebbe innestato un circolo, all'opposto, virtuoso).

Ciao

MA - r l i n
 

kaspar hauser

Utente
18 Novembre 2009
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Marlin,

sembra molto interessante, per la sarcopenia dell'anziano, il ginkgo biloba: http://www.ergo-log.com/anabolicginkgo.html

per i reni invece l'estratto di carciofo: http://cat.inist.fr/?aModele=afficheN&cpsidt=19989620

per tutte le complicazioni legate al diabete tipo 2, la taurina: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19602579
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19406192
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19234572

Sono tutti e tre (taurina, carciofo e ginkgo) a catalogo longlife.

Ciao
 

marlin

Amministratore
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9 Maggio 2004
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Milano
Grazie non è che non ho considerato le cure naturali, ma prende già una dozzina di farmaci e fargli ingollare altre cps è molto difficile. Io ero andato sotto con la carnosina, ma pare abbia avuto difficoltà anche con questa. Ha difficoltà a mandare giù queste cose e poi se gli tornano i grossi problemi gastrointenstinali, sono le prime cose che i medici vietano....(i loro farmaci no invece...).

Infatti stiamo (io e mia madre)puntando su pastiglie di nootropici, ma il primo approccio è molto dolce, ossia stiamo ripristinando l'idratazione (bere di più e più spesso) e reintrodurremo la lecitina (per la colina)che ha abbandonato, anni fa (come al solito non si sa perchè).

Se interessa si legga questa intervista con uno specialista:

http://www.modusonline.it/interviste/view.asp?ID=8

Venendo a noi trovo interessante la questione del bere molto per abbassare la glicemia è una delle norme di base delle varie diete low carb (a partire dalle zona)

http://www.ieson.com/topic.asp?TOPIC_ID=15683&whichpage=54

Ciao

MA - r l i n
 

juliensorel

Utente
21 Marzo 2005
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>>http://www.ieson.com/topic.asp?TOPIC_ID=15683&whichpage=54

è l'url di questa pagina!! temo che tu abbia sbagliato il copia-incolla...
 

kaspar hauser

Utente
18 Novembre 2009
158
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la taurina io la prendo in polvere, che non ha alcun sapore e che si scioglie completamente in un liquido caldo (tè) o in un probiotico da bere (es. Actimel).

La taurina è un osmoregolatore, quindi è utile anche nel ripristinare l'idratazione:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16676119
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17053427

Nell'intervista da te linkata, si parla di dei rischi dell'iperosmolarità (coma). Interessante questo link:
http://www.journal-inflammation.com/content/6/1/21

Is inflammation a consequence of extracellular hyperosmolarity?
Schwartz L, Guais A, Pooya M, Abolhassani M.

In vivo, inflammation is characterized by the production of inflammatory mediators that permit the recruitment of leukocytes, mainly mononuclear cells such as neutrophils and macrophages. Here, we show that hyperosmolarity such as measured in the inflammatory fluid (600 mOsm) more than double macrophage half-life. Thus, hyperosmolarity might be an important survival factor for macrophages that are present in the inflammation site.

The consequences of hyperosmolarity may not be limited to inflammation: first, we know that chronic infection and inflammation contribute to about 25% of all cancer cases worldwide [25]; second, hyperosmolarity has also been measured in tumors [26]. This increased oncotic pressure (osmotic pressure exerted by proteins in plasma) has been mostly studied because it prevents the delivery on target of anti neoplastic drugs. Distribution of antineoplastic agents within tumors remains one of the major challenges in cancer chemotherapy because distribution is hampered by high interstitial oncotic pressure [27,28]. It is possible that cancer might also be a consequence of the massive influx of protein leaked first during chronic inflammation and then by the resulting abnormal blood vessels. The resulting increased pressure may play a major role in cancer development. This hypothesis is reinforced by the fact that we show that hyperosmolarity down-regulates the tumor suppressor gene p53 and delays apoptosis.

 

juliensorel

Utente
21 Marzo 2005
6,223
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Si interessava anche me ma poi non l'ho preso per via del fatto che è metabolicamente sintetizzabile a partire dagli amminoacidi solforati (cistina, metionina)-
Quasi tutti i distributori avvertono che In caso di uso prolungato (oltre le 6-8 settimane) è necessario consultare il medico. E' controindicato in caso di patologia renale ed epatica, gravidanza e al di sotto dei 14 anni. Attualmente quando pratico l'IF seguo il consiglio di W. Droge e integro con 600mg di acetilcisteina che è sia precursore di glutatione sia di taurina. http://dx.doi.org/10.1016/0026-0495(86)90110-1

The effect of fasting on leukocyte and plasma glutathione and sulfur amino acid concentrations
Johannes Mårtensson, a

aDepartment of Clinical Chemistry, University Hospital of Linköping, Sweden.


Available online 2 April 2004.

Abstract
Leukocyte and plasma concentrations of free glutathione, cysteine, methionine, and taurine, and total glutathione and cysteine concentrations were determined in healthy human subjects before and during a seven-day period of total energy deprivation. In leukocytes a progressive decline in total glutathione concentration was found during seven days of starvation due to a decrease in free glutathione content. An increased mixed protein-bound glutathione concentration was calculated, whereas the total cysteine level was unaltered. Fasting resulted in a decreased plasma concentration of free glutathione, whereas the total glutathione level remained unchanged. Free leukocyte concentrations of taurine and methionine were reduced, whereas plasma sulfur amino acid levels were essentially unaffected. These results probably reflect a limited availability of sulfur amino acids during fasting, when glutathione is used as cysteine reservoir for synthesis of other vital sulfur containing compounds. The potential use of leukocyte glutathione, methionine, and taurine concentrations as intracellular indicators of sulfur amino acid deficiency are stressed.