x doc gigli
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forse intendi inibitore ALLOSTERICO
se intendi questo io ti posso dire che gli enzimi (che sono proteine che catalizzano alcune reazioni) possono avere 2 siti,un sito allosterico e un sito attivo. il sito attivo è la parte a cui si lega il substrato e diciamo la parte dove avviene la reazione per intenderci,mentre il sito allosterico è un altro sito che può legare molecole che fanno da attivatori o da inibitori dell'enzima stesso
cosa succede, tu hai la tua molecola di enzima,senza niente legato,inattiva, quando un attivatore si lega al sito allosterico,fa cambiare conformazione al sito attivo e questo diventa affine al substrato,lo può legare e può catalizzare la reazione
se invece al sito allosterico si lega un inibitore,la conformazione del sito attivo cambia sì,ma non diventa affine al substrato,quindi l'attività dell'enzima viene inibita perchè non può più legarsi al suo ligando
se è questo quello che volevi sapere spero di esserti stata di aiuto e di essere stata chiara
se intendi questo io ti posso dire che gli enzimi (che sono proteine che catalizzano alcune reazioni) possono avere 2 siti,un sito allosterico e un sito attivo. il sito attivo è la parte a cui si lega il substrato e diciamo la parte dove avviene la reazione per intenderci,mentre il sito allosterico è un altro sito che può legare molecole che fanno da attivatori o da inibitori dell'enzima stesso
cosa succede, tu hai la tua molecola di enzima,senza niente legato,inattiva, quando un attivatore si lega al sito allosterico,fa cambiare conformazione al sito attivo e questo diventa affine al substrato,lo può legare e può catalizzare la reazione
se invece al sito allosterico si lega un inibitore,la conformazione del sito attivo cambia sì,ma non diventa affine al substrato,quindi l'attività dell'enzima viene inibita perchè non può più legarsi al suo ligando
se è questo quello che volevi sapere spero di esserti stata di aiuto e di essere stata chiara
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